Аминокиселините са градивните елементи, които образуват полипептиди и в крайна сметка протеини. Следователно те са основни компоненти на нашите тела и са жизненоважни за физиологичните функции като синтез на протеини, възстановяване на тъканите и усвояване на хранителни вещества. Тук ще разгледаме по-отблизо свойствата на аминокиселините, как те се използват в организма и откъде идват.

основните

Аминокиселинна диаграма



Има 20 аминокиселини, които изграждат протеини и всички имат еднаква основна структура, като се различават само в R-групата или страничната верига, която имат. Най-простата и най-малката аминокиселина е глицинът, за който R-групата е водород (Н). Те могат да бъдат подразделени според техните свойства, продиктувани от функционалните групи, които притежават. Най-общо те са разделени по заряд, хидрофобност и полярност. Тези свойства влияят върху начина, по който взаимодействат с околните аминокиселини в полипептидите и протеините, и следователно влияят върху структурата и свойствата на протеините 3D.

Тази диаграма показва химичните структури на 20-те аминокиселини, които изграждат протеини.

Аминокиселинни съкращения


Тази таблица показва съкращенията и еднобуквените кодове, използвани за 20-те аминокиселини, открити в протеините. В допълнение, пиролизинът, използван за биосинтеза на протеини в някои археи и бактерии, но не присъстващ при хората, и селеноцистеинът, аналог на цистеин, открит само в някои линии, са включени в синьо. И накрая, съкращения, използвани за аминокиселинни остатъци с повече от една потенциална идентичност, и кодовете за прекратяване са показани в червено, за да завършат азбуката на еднобуквените съкращения.

Съкращение

Съкращение с една буква

Аспарагинова киселина

Глутаминова киселина

Фенилаланин

Пиролизин

Селеноцистеин

Аспарагинова киселина или аспарагин

Глутаминова киселина или глутамин

Всяка аминокиселина

Левцин или изолевцин

Прекратяващ кодон

Аминокиселина Ala

Открит в протеини през 1875 г., аланинът представлява 30% от остатъците в коприната. Ниската му реактивност допринася за простата, удължена структура на коприната с малко напречни връзки, която придава на влакната здравина, устойчивост на разтягане и гъвкавост. Само l-стереоизомерът участва в биосинтеза на протеини.

Arg аминокиселина

При хората аргининът се произвежда, когато протеините се усвояват. След това може да се превърне в азотен оксид от човешкото тяло, химикал, за който е известно, че отпуска кръвоносните съдове.

Поради своите съдоразширяващи ефекти, аргининът е предложен за лечение на хора с хронична сърдечна недостатъчност, висок холестерол, нарушена циркулация и високо кръвно налягане, въпреки че изследванията на тези фронтове все още продължават. Аргининът може също да се произвежда синтетично и свързаните с аргинин съединения могат да се използват при лечение на хора с чернодробна дисфункция поради ролята му за насърчаване на регенерацията на черния дроб. Въпреки че аргининът е необходим за растежа, но не и за поддържане на тялото, изследванията показват, че аргининът е от решаващо значение за процеса на зарастване на рани, особено при тези с лоша циркулация.

Asn аминокиселина

През 1806 г. аспарагинът се пречиства от сок от аспержи, което го прави първата аминокиселина, изолирана от естествен източник. Едва през 1932 г. учените успяват да докажат, че аспарагинът се среща в протеините. Само l-стереоизомерът участва в биосинтеза на протеини на бозайници. Аспарагинът е важен за отстраняването на токсичния амоняк от тялото.

Asp аминокиселина

Открита в протеини през 1868 г., аспарагиновата киселина често се среща в животинските протеини, но само l-стереоизомерът участва в биосинтеза на протеини. Водоразтворимостта на тази аминокиселина се дължи на присъствието в близост до активните места на ензими като пепсин.

Cys аминокиселина

Цистеинът е особено изобилен в протеините на косата, копитата и кератина на кожата, след като е бил изолиран от уринарен камък през 1810 г. и от рог през 1899 г. Впоследствие той е синтезиран химически и структурата е решена през 1903–4.

Съдържащата сяра тиолова група в страничната верига на цистеина е ключова за нейните свойства, позволявайки образуването на дисулфидни мостове между две пептидни вериги (както при инсулина) или образуване на контури в рамките на една верига, оказвайки влияние върху крайната структура на протеина. Две цистеинови молекули, свързани заедно чрез дисулфидна връзка, съставляват аминокиселината цистин, която понякога е изброена отделно в общите аминокиселинни списъци. Цистеинът се произвежда в тялото от серин и метионин и присъства само в l-стереоизомера в протеини на бозайници.

Хората с генетично състояние цистинурия не са в състояние ефективно да реабсорбират цистин в кръвта си. Следователно, високи нива на цистин се натрупват в урината им, където той кристализира и образува камъни, които блокират бъбреците и пикочния мехур.

Gln аминокиселина

Глутаминът е изолиран за пръв път от сок от цвекло през 1883 г., изолиран от протеин през 1932 г. и впоследствие синтезиран химически на следващата година. Глутаминът е най-разпространената аминокиселина в нашите тела и изпълнява няколко важни функции. При хората глутаминът се синтезира от глутаминова киселина и този етап на превръщане е жизнено важен за регулиране нивото на токсичен амоняк в организма, образувайки урея и пурини.

Glu аминокиселина

Глутаминовата киселина е изолирана от пшеничен глутен през 1866 г. и химически синтезирана през 1890 г. Често срещана в животинските протеини, само l-стереоизомерът се среща в протеините на бозайници, които хората могат да синтезират от обикновената междинна а-кетоглутарова киселина. Мононатриевата сол на l-глутаминова киселина, мононатриев глутамат (MSG) обикновено се използва като подправка и подобрител на вкуса. Карбоксилната странична верига на глутаминовата киселина може да действа като донор и акцептор на амоняк, който е токсичен за организма, което позволява безопасното транспортиране на амоняка до черния дроб, където той се превръща в урея и се екскретира през бъбреците. Свободната глутаминова киселина може също да се разгради до въглероден диоксид и вода или да се трансформира в захари.

Блестяща аминокиселина

Глицинът е първата аминокиселина, изолирана от протеин, в този случай желатин, и е единствената, която не е оптически активна (няма d- или l-стереоизомери). Структурно най-простата от а-аминокиселините, тя е много нереактивна, когато се включи в протеини. Въпреки това глицинът е важен за биосинтеза на аминокиселината серин, коензима глутатион, пурините и хема, жизненоважна част от хемоглобина.

Неговата аминокиселина

Хистидинът е изолиран през 1896 г. и структурата му е потвърдена чрез химичен синтез през 1911 г. Хистидинът е директният предшественик на хистамина и също е важен източник на въглерод в пуриновия синтез. Когато се включи в протеините, страничната верига на хистидина може да действа като акцептор на протон и донор, като предава важни свойства, когато се комбинира в ензими като химотрипсин и тези, участващи в метаболизма на въглехидратите, протеините и нуклеиновите киселини.

За кърмачетата хистидинът се счита за основна аминокиселина, възрастните могат да отидат за кратки периоди без хранителен прием, но все още се считат за съществени.

Ile аминокиселина

Изолевцинът е изолиран от меласа от цвекло захар през 1904 г. Хидрофобният характер на страничната верига на изолевцин е важен при определяне на третичната структура на протеините, в които той е включен.

Тези, които страдат от рядко наследствено заболяване, наречено кленов сироп, имат дефектен ензим по пътя на разграждане, общ за изолевцин, левцин и валин. Без лечение, метаболитите се натрупват в урината на пациента, допринасяйки за характерната миризма, която дава името на състоянието.

Leu аминокиселина

Левцинът е изолиран от сиренето през 1819 г. и от мускулите и вълната в кристално състояние през 1820 г. През 1891 г. той е синтезиран в лабораторията.

Само l-стереоизомерът се появява в протеина на бозайници и може да се разгради до по-прости съединения от ензимите на тялото. Някои ДНК свързващи протеини съдържат области, в които левцините са подредени във конфигурации, наречени левцинови ципове.

Lys аминокиселина

Лизинът е изолиран за първи път от млечния протеин казеин през 1889 г. и неговата структура е изяснена през 1902 г. Лизинът е важен за свързването на ензимите с коензимите и играе важна роля в начина, по който функционират хистоните.

Много зърнени култури са с много ниско съдържание на лизин, което е довело до дефицити в някои популации, които разчитат много на тях за храна, както и при вегетарианци и хора с ниско съдържание на мазнини. Следователно бяха положени усилия за разработване на царевични щамове, богати на лизин.

Среща аминокиселина

Метионинът е изолиран от млечния протеин казеин през 1922 г. и неговата структура е решена чрез лабораторен синтез през 1928 г. Метионинът е важен източник на сяра за множество съединения в организма, включително цистеин и таурин. Свързан със съдържанието на сяра, метионинът помага да се предотврати натрупването на мазнини в черния дроб и помага за детоксикация на метаболитни отпадъци и токсини.

Метионинът е единствената незаменима аминокиселина, която не присъства в значителни количества соя и затова се произвежда в търговската мрежа и се добавя към много продукти от соево брашно.

Phe аминокиселина

Фенилаланинът е изолиран за първи път от естествен източник (лупинови кълнове) през 1879 г. и впоследствие синтезиран химически през 1882 г. Човешкото тяло обикновено е способно да разгражда фенилаланин до тирозин, но при лица с наследствено състояние фенилкетонурия (PKU), ензимът, който изпълнява това преобразуване липсва активност. Ако не се лекува, фенилаланинът се натрупва в кръвта, причинявайки забавено умствено развитие при децата. На около 10 000 деца се раждат със състоянието, приемането на диета с ниско съдържание на фенилаланин в началото на живота може да облекчи ефектите.

Про аминокиселина

През 1900 г. пролинът е синтезиран химически. Следващата година след това се изолира от млечния протеин казеин и структурата му се оказва еднаква. Хората могат да синтезират пролин от глутаминова киселина, появявайки се само като l-стереоизомер в протеините на бозайници. Когато пролинът се включи в протеините, неговата особена структура води до остри завои или прегъвания в пептидната верига, допринасяйки значително за крайната структура на протеина. Пролинът и неговият производен хидроксипролин представляват 21% от аминокиселинните остатъци на влакнестия протеинов колаген, от съществено значение за съединителната тъкан.

Ser аминокиселина

За първи път серинът е изолиран от копринен протеин през 1865 г., но структурата му е установена едва през 1902 г. Хората могат да синтезират серин от други метаболити, включително глицин, въпреки че само l-стереоизомерът се появява в протеините на бозайници. Серинът е важен за биосинтеза на много метаболити и често е важен за каталитичната функция на ензимите, в които е включен, включително химотрипсин и трипсин.

Нервните газове и някои инсектициди действат чрез комбиниране със серинов остатък в активното място на ацетилхолин естеразата, като инхибират напълно ензима. Естеразната активност е от съществено значение за разграждането на невротрансмитера ацетилхолин, иначе се натрупват опасно високи нива, което бързо води до конвулсии и смърт.

Thr аминокиселина

Треонинът е изолиран от фибрин през 1935 г. и синтезиран през същата година. Само l-стереоизомерът се появява в протеините на бозайници, където е относително нереактивен. Въпреки че е важен за много реакции в бактериите, метаболитната му роля при висшите животни, включително хората, остава неясна.

Trp аминокиселина

Изолирана от казеин (млечен протеин) през 1901 г., структурата на триптофана е създадена през 1907 г., но само l-стереоизомерът се появява в протеините на бозайници. В човешките черва бактериите разграждат хранителния триптофан, освобождавайки съединения като скатол и индол, които придават на изпражненията неприятен аромат. Триптофанът се превръща във витамин В3 (наричан още никотинова киселина или ниацин), но не с достатъчна скорост, за да ни запази здрави. Следователно ние също трябва да приемаме витамин В3, ако не го направим, което води до дефицит, наречен пелагра.

Tyr аминокиселина

През 1846 г. тирозинът е изолиран от разграждането на казеина (протеин от сирене), след което той е синтезиран в лабораторията и структурата му е определена през 1883 г. Само присъстващ в l-стереоизомера в протеини на бозайници, хората могат да синтезират тирозин от фенилаланин . Тирозинът е важен предшественик на надбъбречните хормони епинефрин и норепинефрин, хормони на щитовидната жлеза, включително тироксин и пигмента на косата и кожата меланин. В ензимите остатъците от тирозин често се свързват с активни места, чиято промяна може да промени ензимната специфичност или да унищожи изцяло активността.

Страдащите от тежко генетично състояние фенилкетонурия (PKU) не са в състояние да преобразуват фенилаланин в тирозин, докато пациентите с алкаптонурия имат дефектен метаболизъм на тирозин, произвеждайки отличителна урина, която потъмнява при излагане на въздух.

Аминокиселина Val

Структурата на валина е установена през 1906 г., след като за първи път е изолирана от албумин през 1879 г. Само l-стереоизомерът се появява в протеина на бозайници. Валинът може да се разгради в по-прости съединения в тялото, но при хора с рядко генетично заболяване, наречено кленов сироп, урина, дефектен ензим прекъсва този процес и може да се окаже фатален, ако не се лекува.

Свойства на карбоксилната група


Всички аминокиселини имат карбоксилна група и амино група. По време на аминокиселинна полимеризация карбоксилната група на една аминокиселина е свързана с аминогрупата на следващата аминокиселина чрез пептидна връзка със загубата на водна молекула.

Свойства на хидрофобните аминокиселини


Аминокиселините, които попадат в класификацията на хидрофобните, са аланин, валин, изолевцин, левцин, метионин, фенилаланин, триптофан и тирозин. Както подсказва тяхната класификация, страничните вериги са склонни да се отблъскват от водата, така че това влияе върху позиционирането на тези аминокиселини в белтъчната третична структура.

Свойства на полярните аминокиселини


Полярни аминокиселинни остатъци обикновено се намират от външната страна на протеин след полимеризация поради хидрофилните свойства на страничната верига. Четири аминокиселини са класифицирани като полярни, но не заредени (аспарагин, глутамин, серин и треонин).

Свойства на ароматните аминокиселини


Ароматните аминокиселини (фенилаланин, тирозин и триптофан), въпреки че всички попадат в други класификации, притежават ароматни странични вериги. Следователно, в различна степен, всички те абсорбират ултравиолетова светлина, като тирозинът абсорбира най-много, а фенилаланинът най-малко.

Определение на протеиновия синтез и аминокиселинния код


За да образуват протеин, аминокиселините се полимеризират с образуването на пептидна връзка, започвайки от N-края и завършвайки в C-края.

- Копирана от ДНК пратена РНК (mRNA) предоставя инструкция коя аминокиселина да се включи в коя позиция за синтеза на специфичен протеин.

- В рибозомата трансферна РНК (тРНК) се свързва с единия край на иРНК и носи необходимите аминокиселини в другия край.

- Допълнителни протеинови фактори помагат при започване, удължаване и прекратяване на протеиновия синтез.

- Генетичната информация, необходима за определяне коя аминокиселина трябва да бъде включена в коя позиция е кодирана като серия от три бази или триплети в иРНК, наричана още триплет код. 64-те възможни триплети и аминокиселините, които те посочват, се наричат ​​генетичен код или аминокиселинен код.

- Много от аминокиселините са кодирани от повече от един триплет код, като аргинин, който се добавя при CGU, CGC, CGA или CGG. В повечето организми три (а понякога и двама) от тризнаците сигнализират за прекратяване на веригата.


Девет незаменими аминокиселини и аминокиселинни добавки

Човешкото тяло е в състояние да синтезира 11 от 20-те аминокиселини, но останалите девет не можем. Това е вероятно в резултат на загуба на ген или мутация с течение на времето в отговор на променящите селективни налягания, като изобилието на определена храна, съдържаща специфични аминокиселини. Следователно те се наричат ​​основни аминокиселини и трябва да се набавят чрез нашата диета.

Определени животински видове са способни да синтезират различни аминокиселини и съответно техните хранителни изисквания се различават. Хората например са в състояние да синтезират аргинин, но кучетата и котките не могат - те трябва да го придобият чрез хранителен прием. За разлика от хората и кучетата, котките не са в състояние да синтезират таурин. Това е една от причините комерсиалната храна за кучета да е неподходяща за котки. За хората деветте аминокиселини, които трябва да бъдат получени чрез диета, са хистидин, изолевцин, левцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин.

Храните, които съдържат всички девет незаменими аминокиселини, се наричат ​​„пълноценни протеини“ и включват месо, морски дарове, яйца, млечни продукти, соя, киноа и елда. Други протеинови източници, като ядки, семена, зърнени храни и боб, съдържат някои, но не всички основни аминокиселини и поради това се наричат ​​непълни.

Тази таблица показва препоръчаните от САЩ дневни дози на 1 кг телесно тегло за деветте незаменими аминокиселини.

Препоръчителни дневни дози (mg/kg телесно тегло)