Яйчният протеин има „химичен резултат“ (ниво на основни аминокиселини в протеинова храна, разделено на нивото, открито в „идеалната“ протеинова храна) от 100, „биологична стойност“ (мярка за това колко ефективно диетичният протеин се превръща в тялото тъкан) от 94 и най-високото „съотношение на протеинова ефективност“ (PER: съотношение на грамове наддаване на тегло към грамове протеин, погълнато при млади плъхове) от всеки хранителен протеин.

sciencedirect

Свързани термини:

  • Пептид
  • Казеин
  • Соев протеин
  • Ензими
  • Протеини
  • Аминокиселини
  • Суроватъчен белтък
  • Млечни протеини
  • Овалбумин
  • Глутен

Изтеглете като PDF

За тази страница

Том 1

Snigdha Guha,. Мина Йошинори, в Енциклопедия по хранителна химия, 2019

Заключение

Яйцето на кокошката се счита за един от най-хранителните източници на храна, тъй като може да поддържа както живота, така и растежа. Протеините, присъстващи в яйцето, са хранително пълни със страхотен баланс от незаменими аминокиселини. Въпреки че яйчните протеини присъстват във всички части на яйцата, но основната концентрация се съдържа в белтъка (50%) и яйчния жълтък (40%), докато останалите протеини се разпределят в мембраната на яйчната черупка и черупката. Всеки протеинов компонент на белтъка и яйчния жълтък е отговорен за придаването на специфична физическа и химическа характеристика на цялата функционалност на едно яйце. Освен това условията на околната среда като йонна сила, рН и температурни обработки могат да модулират функционалните свойства на тези протеини. Следователно, по-доброто разбиране на яйчните протеини би могло да помогне за развитието на функционални храни, тъй като яйчните протеини, особено протеините от яйчен белтък, са спечелили голям изследователски интерес през последните години. Освен академични изследвания, хранителната промишленост също проявява голям интерес към яйчните протеини, за да изследва различните функционални свойства на яйцата, което може да им осигури много търговски ползи.

Яйчни протеини

14,5 гела

14.5.1 Основни принципи

Гелът се състои от полимери, свързани чрез ковалентни и/или нековалентни взаимодействия, за да се създаде триизмерна мрежа. В цялото яйце, както и в белия и жълтъка, протеините са отговорни за желиращите свойства. Желирането възниква, когато белтъчната стабилност в разтвора се модифицира, т.е. когато се наруши равновесието между атрактивно (Ван дер Ваалсово) и отблъскващо (електростатично, стерично) взаимодействие. Електростатичните отблъсквания варират в зависимост от нетния заряд на протеините, тоест с йонизиращите се протеинови групи и с физико-химичните характеристики на разтворителя (pH, йонна сила). Обработките, които намаляват отблъскващите взаимодействия, като коригиране на pH при протеини pi или добавяне на соли, предизвикват дестабилизация и по този начин могат да доведат до образуването на агрегати или гелове.

14.5.2 Гелове с яйчен жълтък

Жълтъкът се подлага на желиране, когато е подложен на процес на замразяване-размразяване или термична обработка. LDL са отговорни за желирането на жълтъка, докато останалите съставки на жълтъка не участват пряко (Kojima и Nakamura, 1985; Kurisaki et al., 1981; Nakamura et al., 1982; Tsustui, 1988; Wakamatu et al., 1982; Le Denmat et al., 1999).

Замразяващо-размразяващо желиране се появява при температура под -6 ° C (Lopez et al., 1954). Това желиране е нежелателно, защото затруднява обработката на жълтъка. Желирането при замразяване и размразяване се влияе от скоростта и температурата на замръзване и размразяване, както и от продължителността и температурата на съхранение (Kiosseoglou, 1989). Бързото замразяване и размразяване води до по-малко желиране от бавното замразяване и размразяване. Замразяващо-размразяващото желиране е частично обратимо и първоначалният вискозитет на жълтъка се възстановява след нагряване в продължение на 1 h при 45–55 ° C.

Механизмът на замръзване-размразяване на LDL остава хипотетичен. Замразяването причинява образуването на ледени кристали, които мобилизират вода (при –6 ° C, около 80% от водата в жълтъка е в ледени кристали) и причинява дехидратация на апопротеини на LDL. Тази дехидратация благоприятства пренареждането на апопротеините на LDL, взаимодействията между техните аминокиселинни остатъци и агрегацията, която води до желиране.

LDL е съставната част на жълтъка, отговорен за топлинно индуцираното желиране на жълтък (Saari et al., 1964). LDL разтвор (4% w/v) започва да денатурира при 70 ° C и образува гелове при 75 ° C (Tsutsui, 1988). LDL разтворите, загрявани при 80 ° С в продължение на 5 минути, образуват по-стабилни гелове от овалбумина и BSA (Kojima и Nakamura, 1985). За разлика от овалбумина и BSA, LDL представляват индуцирано от топлина желиране в голям диапазон на pH (4-9) с минимална стойност около тяхното pHi (Nakamura et al., 1982). Между рН 6 и 9, LDL разтворите образуват коагулумни гелове (непрозрачни), докато LDL разтворите образуват полупрозрачни гелове за екстремно pH (4–6 и 8–9) (Kojima и Nakamura, 1985; Nakamura et al., 1982).

Индуцираното от топлината желиране на жълтъка се управлява от разгъването на протеините по време на нагряването. След това функционалните групи се излагат и привличат една към друга чрез хидрофобни връзки, което води до гел (Nakamura et al., 1982).

Първичният етап на двете явления (замразяване-размразяване и индуцирано от топлина желиране) е нарушаването на LDL структурата (Kurisaki et al., 1981). Това прекъсване се благоприятства чрез дехидратация в случай на замразяване-размразяване или чрез разгъване при нагряване. Липидно-протеиновите взаимодействия се нарушават при замразяване или нагряване и взаимодействията между протеините се увеличават. Тези взаимодействия са предимно от неполярна природа, тъй като LDL гелът се разтваря чрез SDS, който взаимодейства с хидрофобните остатъци на апопротеини (Mahadevan et al., 1969). Агрегационният продукт на LDL със сигурност съдържа липиди, включени в структурата (Tsutsui, 1988). Апопротеините на LDL представляват голяма част от хидрофобните аминокиселини и следователно те имат висока способност да образуват такива гелове.

Съвсем наскоро Le Denmat et al. (2000) са измерили критичните концентрации (Cg) за топлинно желиране на дисперсии на жълтък, плазма и гранули в диапазони на pH и NaCl съответно 3–7 и 0,15–0,55 М. Във всички случаи домейнът Cg за плазма е 12– 28 mg протеин/ml, докато това е 26–120 mg протеин/ml за гранули. За разтвор на жълтък Cg се съдържа между 16 и 39 mg протеин/ml. Това потвърждава преобладаващото влияние на LDL, основното съединение на плазмата, в топлинното желиране на жълтъка. Това подчертава отличната способност на гранулите да издържат на топлинни обработки, които биха могли да се използват за промишлени приложения.

14.5.3 Яйчни бели гелове

Топлинното желиране на яйчен белтък се използва в много хранителни приложения, включващи стъпка на готвене. С изключение на овумин и овукоид, всички белтъци от яйчен белтък се коагулират при нагряване (Johnson and Zabik, 1981b). Но топлинната чувствителност на белтъците от яйчен белтък варира значително: температурата на денатурация при рН 7 в яйчен белтък е съответно 84,5, 74 и 65 ° C за овалбумин, лизозим и овотрансферин (Donovan et al., 1975). Тогава овотрансферинът е по-чувствителен към топлина, поради което обикновено се счита за инициатор на гелеобразуване и накрая като ограничаващ фактор предвид желиращите свойства. Поради това се предлага елиминиране на овотрансферин за подобряване на желиращите свойства на яйчен белтък (Kusama et al., 1990). Овотрансферинът обаче е по-стабилен при алкално рН, при висока йонна сила и когато върху него са свързани метални йони. По този начин, температурата на желиране на яйчен белтък също може да бъде значително увеличена чрез модифициране на тези параметри и особено чрез добавяне на Fe 3 + или Al 3 + (Cunningham and Lineweaver, 1965).

Степента и видът на взаимодействия между денатурираните протеини зависят от структурата на протеина, което означава от степента на разгръщане в края на етапа на денатурация. В действителност разгръщането управлява повече или по-малко важното излагане на реактивни групи или области на протеиновата молекула. Взаимодействията също зависят от физико-химичните условия, които могат да бъдат или ограничаващи, или благоприятстващи, водещи съответно до увеличаване или намаляване на скоростта на агрегиране, а след това до намаляване или увеличаване на степента на денатурация преди да се осъществи взаимодействието (Totosaus et al ., 2002).

За подобряване на желиращите свойства на яйчен белтък, Kato et al. (1989) предлага оригинален подход, състоящ се от обширна денатурация на протеини, като същевременно предотвратява агрегацията. Такива условия могат да бъдат получени чрез нагряване на яйчен белтък на прах при високи температури (80 ° C) за дълго време (до 10 дни). Това лечение увеличава гъвкавостта на протеините и експозицията на реактивни групи, които могат допълнително да си взаимодействат, за да подсилят гела, образуван, когато предварително нагрят сух яйчен белтък се разтвори и нагрее в разтвор. Ефективността на този процес може да бъде подобрена чрез контрол на рН (Mine, 1996, 1997). Процесът на сухо нагряване днес е в основата на практиките за масово производство на прахове от яйчен белтък с висок гел.