Взаимните протеинови взаимодействия между протеините, идентифицирани като участващи в структурата и регулирането на митохондриалните пропускливи пори за пропускливост (mPTPs) (създадени от софтуера STRING) [36]. Минимално необходим резултат за взаимодействие: висока увереност (0.700). Дебелината на линията показва силата на поддръжката на данни. Съкращенията на белтъчните имена са в легендата под мрежата STRING.

пълнотекстови

Скатерна диаграма на разликата между изобилието на протеин в условия D и C, нанесена спрямо средната стойност на двете измервания, и двете на логарифмен мащаб. Хоризонталните линии се изчертават при средната разлика и при границите на съгласие (95% LoA: 0,0263 до 0,1725). Линията на средната стойност ясно показва абсолютна систематична разлика от +0.0994 за изследваните mPTP протеинови компоненти (n = 18) в двете условия (сдвоени t-тест p-стойност = 0.0106). Най-различно разпространеният протеин е ATP5H, с разликата в полза на D групата; това също постига статистическа значимост (вж. таблица 2). Другите mPTP протеини с най-високо средно количество са ADT1, ATPA и ATPB. Протеините с ниско изобилие с най-голяма относителна промяна, и двете в полза на състоянието D, са ATP5J и KCRS. Адитивните ефекти върху дневника са преобразувани в мултипликативни ефекти върху оригиналната скала. Нулевата стойност, обозначена с черната линия, съответства на линията на еквивалентност (вж., Фигура 3).

Профили на диференциална експресия на 18 протеина, общи за двете състояния (D и C) в протеомите на сърдечните митохондрии. Само протеини, които се променят в относителното изобилие на D до C с поне 1,5 пъти (червена линия) или с -1,5, ако са изразени като 1/FC = C/D (синя линия), се считат за биологично значима промяна. Промените в гънките за най-разпространените mPTP протеини, а именно ATPA, ATPB, ATD1 и ATP5H (вж. Графика на Bland – Altman), не са значителни, с изключение на последния протеин, който е значително увеличен след метаболитна предварителна подготовка. На цялото ниво протеоми, 15 надрегулирани протеина от 18 протеина (83,3%, точно Clopper-Pearson 95% доверителен интервал = 58,6% до 96,4%) са идентифицирани при условието D и 3 (16,7%, 95% доверителен интервал = 3,6 % до 41,4%) са идентифицирани при условието С. Биномиален тест даде р-стойност от 0,0075, обозначавайки статистически значимо общо регулиране при условие D в сравнение с контролите. * p ≤ 0,05, ** p ≤ 0,01 в сравнение с C.

Корелационната топлинна карта на Спиърман между всяко от идентифицираните белтъчини в цялата проба (4 A: горна топлинна карта) и стратифицирана от експериментално състояние (4 B: средна топлинна карта за състоянието на диабет; 4 C: долна топлинна карта за контролната група). Цветът, присвоен на точка в мрежата на топлинната карта, показва силата на определена корелация между две белтъчини. Степента на корелация се обозначава с червено за отрицателни корелации и синьо за положителни корелации, както е показано в цветния бутон. Статистически значимите корелации се маркират с помощта на клетъчни граници. Обърнете внимание, че горната половина на триъгълника на корелационната матрица е симетрична на долната половина на триъгълника. По този начин няма нужда да се показва цялата матрица.