Акценти

Мутация βL249Q засилено ADP-инхибиране в ATP синтаза на Escherichia coli.

субединицата

Ефектът на фосфата върху ADP-инхибирането е обърнат в мутантния ензим.

Мутацията няма съществен ефект върху активността на синтеза на АТФ.

Мутацията не е оказала съществен ефект върху задвижваната от АТР протонна помпена активност.

Резюме

АТФазната активност на протон-транслоциращата FOF1-ATP синтаза (F-тип АТФаза или F-ATPase) се потиска при липса на протонмотивна сила от няколко регулаторни механизма. Най-консервативният от тези механизми, открит във всички изследвани досега ензими, е алостеричното инхибиране на АТФ хидролизата чрез MgADP (ADP-инхибиране). Когато MgADP се свързва без фосфат в каталитичния център, ензимът преминава в неактивно състояние с MgADP.

В хлоропластите и митохондриите, както и в повечето бактерии, фосфатът предотвратява инхибирането на MgADP. Въпреки това, при Escherichia coli АТФ-синтазата ADP-инхибирането е относително слаба и фосфатът не я предотвратява, но изглежда я засилва.

Открихме, че единичен аминокиселинен остатък в субединица β е отговорен за тези характеристики на ензима Е. coli. Мутацията βL249Q значително засилва ADP-инхибирането в Е. coli АТР синтаза, увеличава степента на стимулиране на хидролизата на ATP от сулфит и прави ADP-инхибирането чувствително към фосфат по същия начин, както се наблюдава при FOF1 от митохондриите, хлоропластите и повечето аеробни \ фотосинтетични бактерии.

Предишен статия в бр Следващия статия в бр