Протеиновият метаболизъм допринася с 2% –3% от енергийните нужди при упражнения с продължителност от няколко минути и нараства до 12% след няколко часа физическа работа.

Свързани термини:

  • Липиден метаболизъм
  • Глюкоза
  • Метаболизъм
  • Хормони
  • Ензими
  • Въглехидратен метаболизъм
  • Синтез на протеини
  • Протеини
  • Аминокиселини
  • Скелетна мускулатура

Изтеглете като PDF

За тази страница

Протеинов метаболизъм

Резюме

Главата предоставя преглед на белтъчния метаболизъм при птиците. Това включва обобщаване на протеиновия състав на птиците (например в мускулите и перата), обсъждане на ролята на протеините и очертаване на значението на протеините в репродукцията и имунното функциониране. Количеството на специфичните протеини в органите се контролира строго чрез промени в скоростта както на синтеза на протеини, така и на разграждането. Покрити са относителните роли на синтеза и разграждането на протеините. Освен това вниманието е фокусирано върху промени в синтеза и разграждането на протеини по време на физиологични промени, като например по време на растеж, хранителни ограничения и ефектите на хормоните. За мускулите има критични ефекти от нервната инервация и/или разтягането на мускула. Включена е количествена информация за синтеза и разграждането на протеини в цялото тяло и тъканите. Обсъжда се храносмилането на протеини. Това включва инициирането на разграждане на протеини в стомаха и провентрикула и относителните роли на дванадесетопръстника, йеюнума, илеума, дебелото черво и цеца в смилането на протеини. Има разглеждане на ензимите, отговорни за храносмилането.

Аминокиселините се използват като енергийни източници и имат други роли, освен че са основни предшественици за синтеза на протеини. Обсъждат се транспортерите за аминокиселини, включително тези за стомашно-чревната абсорбция на аминокиселини. Освен това са очертани механизмите, чрез които птиците се занимават с проблемите на азотните отпадъци и тяхното отделяне.

Съкратителни системи

Протеинов метаболизъм

Протеиновият метаболизъм допринася с 2% –3% от енергийната нужда при упражнения с продължителност от няколко минути и нараства до 12% след няколко часа физическа работа. Протеиновият метаболизъм и отделянето на азот са описани в глава 15. Попълването на междинните продукти на TCA цикъла като α-кетоглутарат (получен от глутамат) или оксалоацетат (от аспартат или аспарагин) е вероятно важно за компенсиране на загубата на междинни продукти от цикъла на TCA от митохондриите с течение на времето. Тази роля на белтъчния катаболизъм в подпомагането на окисляването на глюкоза и липиди, т.нар анаплероза, може да е по-важно от нейния пряк принос за енергийните доставки.

Чернодробни нарушения: Хранително управление

Протеини

Протеиновият метаболизъм се проявява в черния дроб, по-специално дезаминирането на аминокиселини, образуването на карбамид за отстраняване на амоняк, синтеза на плазмен протеин и при взаимодействията между аминокиселините. Погълнатият протеин е единственият източник на десетте незаменими аминокиселини и основният източник на азот, необходим за синтеза на други аминокиселини. Протеинът се усвоява и разгражда до аминокиселини, които се абсорбират в циркулацията и се отнасят до клетките в цялото тяло, предимно в черния дроб и бързо се комбинират чрез пептидни връзки. Плазменото ниво на аминокиселините се контролира строго и се поддържа почти постоянно. След като клетъчната граница на съхранение на протеини е изпълнена, излишните аминокиселини се разграждат и се използват за енергия или се съхраняват като мазнини или гликоген. Черният дроб е основното място на целия катаболизъм на аминокиселини, с изключение на верижния аминокиселинен катаболизъм, който се случва в мускулните клетки. Цикълът на урея, при който токсичното съединение амоняк се превръща в карбамид, се осъществява единствено в черния дроб. Синтезът на плазмените протеини албумин, фибриноген и глобулин също се случва в черния дроб.

Плазмените протеини като албумин и коагулационни фактори съставляват приблизително 50% от протеините, синтезирани в черния дроб. При чернодробно заболяване намаленият синтез на тези протеини има важни клинични последици, включително асцит от хипоалбуминемия и коагулопатия от намален синтез на коагулационни фактори. В краен стадий на чернодробно заболяване хипогликемията може да бъде резултат от намалена чернодробна глюконеогенеза от аминокиселини. Намалената активност на ензимите на урейния цикъл води до хиперамонемия и чернодробна енцефалопатия, чийто краен израз може да бъде мозъчен оток.

Сложната природа на тупанвирусите

Родриго Араухо Лима Родригес,. Джонатас Сантос Абрахао, в Advances in Virus Research, 2019

6 Преводачески машини на тупанвируси - неочаквана сложност

метаболизъм

Тупанвирусите също кодират много транслационни фактори, включително осем протеина, участващи в процеса на иницииране [IF2α, IF2β, IF2γ, IF4a, IF4e (2 копия в TPV-SL), IF5a (2 копия в TPV-DO) и SUI1], инициация/коефициент на удължаване (GTP-свързващо удължаване/иницииране), фактор на удължаване (EF-2) и фактор на освобождаване (eRF1). Някои от тези фактори присъстват и в други мимивируси, главно в клосневирусите, където е установено значително разнообразие от тези фактори (Schulz et al., 2017). Освен това, тупанвирусите имат допълнителни гени, свързани със съзряването и стабилизирането на тРНК (тРНК нуклеотидилтрансфераза, тРНК гуанилилтрансфераза, цитидин деаминаза, РНК метил трансфераза) и модификация на рибозомни протеини (рибозомно-протеин-аланин N-ацетилтрансфераза-m-ацетилтрансфераза-m. Със> 100 кодирани от вируса елементи, свързани с транслацията, вариращи от tRNAs до протеини, тупанвирусите определят най-сложните машини за синтез на протеини, наблюдавани някога във виросферата. Все още не е ясна целта на такъв огромен генофонд, свързан с транслация на протеини, наблюдавана за гигантски вируси.

Биоенергетика и растеж

C.B. Cowey, J. R. Sargent, във Физиология на рибите, 1979

Д. Катаболизъм на аминокиселините

Протеиновият метаболизъм контрастира с метаболизма на въглехидратите и мазнините, тъй като при поглъщане на излишък от протеини няма форма или орган, в който протеинът да се съхранява в големи количества. Въглехидратите могат да се съхраняват като гликоген в черния дроб или мускулите, а мазнините могат да се съхраняват като триацилглицероли в различните мастни тъкани. Лабилният протеин на меките тъкани (черен дроб, черва, бъбреци) варира в количество в зависимост от състоянието на азотен баланс, но когато меките тъкани са пълни, всички аминокиселини, усвоени над тези, необходими незабавно за синтеза на протеини, се дезаминират и въглеродният остатък или окислени или съхранявани като мазнини (липогенеза) или като въглехидрати (глюконеогенеза).

Два фактора контролират скоростта на разграждане на аминокиселините при всеядни бозайници (Krebs, 1972) и те се считат за груб и фин контрол върху процеса. Грубият контрол включва значително увеличаване на дейностите (или концентрациите) на аминокиселинно разграждащите ензими, когато животните са адаптирани към високо протеинова диета. Финият контрол се възлага на стойностите на Km на съответните ензими; ензимната катализа ще продължи бавно, ако тъканната концентрация на субстрата е по-малка от стойността на Km на съответния ензим, но ще се увеличи много бързо, когато концентрацията на субстрата се повиши (напр. постпрандиално) над и над Km на ензима.

При всеядните бозайници нивата на тъканите на много ензими, разграждащи аминокиселини, се увеличават няколко пъти, когато животните се прехвърлят от нисък към висок хранителен режим на протеин. Това важи особено за ензимите, които разграждат есенциални аминокиселини и се установяват много ниски концентрации на тези ензими, когато запазването на есенциални аминокиселини е необходимо, за да се отговори на диетичните ограничения на протеините. В допълнение, общото чернодробно съдържание на всички ензими на урейния цикъл е право пропорционално на дневната консумация на протеини при плъхове (Schimke, 1962). Аланин аминотрансферазата и аспартат аминотрансферазата показват подобен отговор на ензимите на урейния цикъл, но, интересното е, че глутамат дехидрогеназата, която се счита за необходима за доставяне на около половината от азота, открит в урея, не е повлияна от промяна в приема на протеин.

Cowey et al. (1974b) не открива значителни промени в общата чернодробна глутамат дехидрогеназа, аспарагиновата аминотрансфераза или аланин аминотрансферазната активност при писия, хранена с високо или ниско протеиново хранене в продължение на няколко седмици. Nagai и Ikeda (1973) по подобен начин не могат да покажат какъвто и да е ефект от диетичното ниво на протеин върху дейностите на тези аминотрансферази в черния дроб на шарана. Трябва да се отбележи, че всички тези ензими дезаминират несъществени аминокиселини и че аминотрансферазите имат важни функции (напр. Транспорт на четири въглеродни единици между митохондриите и цитозола), различни от разграждането на аминокиселините.

Таблица V. Активност на амонякообразуващите ензими в тъканите на дъгата a

LiverKidneyGillMuscle
Глутамат дехидрогеназа b 0,95 ± 0,170,78 ± 0,130,31 ± 0,06Не е открит
Глутаминаза3.37 ± 0.991.93 ± 0.152,07 ± 0,14Не е открит
AMP дезаминазаНе е откритНе е открит9 ± 4226 ± 45

Способността на плъха да се адаптира метаболитно към вариациите в приема на протеини, вероятно чрез механизми като тези, разгледани по-горе, е демонстрирана чрез експерименти, при които е проследено окисляването на изотопно маркирани основни и несъществени аминокиселини. По този начин, McFarlane и von Holt (1969) дават 14 С-маркирани аминокиселини интраперитонеално на плъхове, които преди това са получавали диети с високо или ниско съдържание на протеини; производството на 14 CO2 във въздуха с издишване се наблюдава в продължение на 3 часа след това. Неесенциалните аминокиселини, глутамат и аланин, се окисляват бързо, независимо от приема на протеини в храната; окисляването на есенциалните аминокиселини, левцин и фенилаланин, е много значително намалено при онези животни, които са получавали диети с ниско съдържание на протеини. По този начин плъхът притежава способността да запазва незаменими аминокиселини при условия, при които доставката им в храната е ограничена.

Подобни експерименти са провеждани върху писия и калкан. Резултатите за калкана се появяват в таблици VI и VII. Глутаматът и аланинът се окисляват бързо × над 50% от радиоактивността изтича за 24 часа. Това трябва да се очаква, тъй като въглеродните остатъци от двете киселини бързо навлизат в цикъла на трикарбоксилната киселина; резултатите са в съгласие с подобни експерименти, проведени върху шарани (Nagai и Ikeda, 1972, 1973). По този начин окислението на тези несъществени аминокиселини обикновено е подобно при месоядните, пойкилотермни риби и при всеядните, топлокръвни бозайници.

Таблица VI. Включване на радиоактивност от l - [1 −14 C] левцин, l - [1 −14 C] фенилаланин, l - [1 −14 C] аланин и L- [1 −14 C] глутаминова киселина in vivo в чернодробни протеини, Трупни протеини и въглероден диоксид от калкан, дадени или с високо или с ниско съдържание на протеини

Аминокиселина Ниво на протеин в диетата (g/100 g) Окисление като 14 CO2 (дадена% доза) Вграждане в чернодробен протеин (% дадена доза) Вграждане в трупния протеин (дадена% доза)
Левцин623.51.113.6
5028.90.913.7
Фенилаланин624.10.911.4
5019.91.113.7
Глутаминова киселина656.30,081.1
5059.10,081.0
Аланин656.60,111.2
5048.50,111.8

Таблица VII. Влияние на нивото на протеина в храната върху включването на радиоактивността във въглероден диоксид, чернодробен протеин и трупов протеин от интраперитонеално инжектиран l - [1 -14 C] левцин, l - [1 -14 C] фенилаланин, l - [1 -14 C] Глутаминова киселина и L- [1 -14 C] аланин в калкан a

Аминокиселина Окисление като 14 CO2 Включване в чернодробния протеин Включване в трупния протеин
Левцин0,821.231.01
Фенилаланин1.210,820,83
Глутаминова киселина0,951.001.06
Аланин1.171.000,66

Значителни количества от незаменими аминокиселини, левцин и фенилаланин, също бяха окислени, независимо от нивото на протеините в храната. Това контрастира с намаляването на окислението на фенилаланин и левцин при плъхове, когато приемът на хранителни протеини е намален.

Въпреки че изглежда, че включването на основни аминокиселини в тъканния протеин на калкана (особено на трупния протеин) е по-голямо от това на несъществените аминокиселини, прякото сравнение на метаболизма на различни аминокиселини в този тип експеримент е опасно, тъй като резултатите могат да бъдат силно повлияни от фактори като размер на басейна и разделяне.

Тъй като обаче един и същ аминокиселинен пул вероятно обслужва както катаболни, така и анаболни процеси, ефектите от промяната в нивото на диетичния протеин върху метаболизма на която и да е аминокиселина могат да бъдат оценени чрез изследване на съотношението на окисление на аминокиселини при диети с ниско и високо съдържание на протеини и сравняването му със съотношението на включването на аминокиселини в протеина при различните диетични нива на протеин. Тези съотношения се появяват в таблица VII и е очевидно, че няма значително намаляване на окислението нито на основни, нито на несъществени аминокиселини в отговор на диетичното ограничаване на протеините. Нито се увеличава скоростта на включване на аминокиселини в тъканните протеини в отговор на тази промяна в състава на диетата. По този начин калканът изглежда не се адаптира към ограничаването на приема на протеини по начина, по който е установено, че плъховете се адаптират от McFarlane и von Holt (1969); няма запазване на най-малко две незаменими аминокиселини в калкана, когато предлагането им в храната е ограничено.

Хепатоенцефалопатия

Антимикробни агенти

Метаболизмът на бактериалните протеини може също да бъде намален чрез използване на антибиотици, които намаляват чревните бактериални концентрации. Неомицин (10-20 mg/kg PO q6 до 12 часа) се използва от много години в хуманната и ветеринарната медицина. Съобщавани са случайни проблеми, свързани с ототоксичност, бактериална резистентност и малабсорбция при хора. В резултат на това неомицин обикновено се използва при хора за лечение на остри обостряния на НЕ, а не за хронична терапия и тази препоръка е разумна и за ветеринарни пациенти.

Метронидазол се използва успешно и в хуманната, и във ветеринарната медицина за намаляване на чревната флора. Съобщава се за остра дисфункция на ЦНС при кучета, свързани с относително високи дози метронидазол; поради това при пациенти с ХЕ се използва консервативна доза, която не надвишава 30 mg/kg/ден. Лечението с метронидазол също трябва да се използва предимно за лечение на остри обостряния на енцефалопатия, а не като хронична терапия. Други антимикробни агенти, които са били използвани за облекчаване на остри признаци на НЕ, включват ампицилин и ванкомицин.

Нарушаване на метаболизма на протеини от комари в кръвта

Резюме

Метаболизмът на протеините в кръвното брашно при комарите е уникален и сложен процес, който не е напълно изследван. По време на гонотрофния цикъл женските комари поглъщат и смилат кръвно брашно, извличат хранителни вещества и отделят отпадъчни продукти много ефективно, за да произведат жизнеспособни яйца и да бъдат готови за следващото кръвно хранене. Потоците на пътя при комарите често са неочаквани и непредсказуеми въз основа на метаболизма на гръбначните животни. В тази глава е представен изчерпателен преглед на метаболизма на протеините от кръвно брашно аминокиселинни въглеродни скелети, използването на майчините енергийни резерви по време на гонотрофния цикъл и метаболизма на амоняка, произведен по време на храносмилането. Представено е и актуалното състояние на знанията и пропуските. Прилагането на традиционни и авангардни подходи за изследване на метаболизма на кръвното брашно при комари с цел откриване на възможни цели за нарушаване на кръвното хранене, храносмилането и екскрецията също е обсъдено в тази глава.

Протеинов метаболизъм и изисквания в отделенията за интензивно лечение и септично болните

10.2 Метаболизъм на протеини при критично болен пациент

Промените в протеиновия метаболизъм при критично болни пациенти изглежда не са линейни, а по-скоро като фазов отговор. Wischmeyer (2013) описва следното: „Изглежда, че има остра фаза, състояща се от класическата фаза на прилив и отлив на шок и сепсис, в която съвременният пациент на интензивно отделение е подложен на остра реанимация. ... Ако пациентът преживее острата фаза, това е последвано от по-хронична фаза на критично заболяване, когато пациентът стане доста уязвим към повтаряща се инфекция и други усложнения ... Ако пациентът може да се възстанови достатъчно, пациентът ще влезе във фаза на възстановяване, която често съвпада с изписването на интензивното отделение в болничен етаж или рехабилитационно звено. Този текст ще разглежда основно острата и хроничната фаза. Тъй като не можем лесно да разграничим острата и хроничната фаза, ние ще разгледаме прагматично първата седмица от приема на интензивно отделение и ще се справим с пациенти с очакван престой на интензивно отделение повече от три дни.

Ултравиолетова светлина

UV увреждане на протеини и липиди

UV може да повлияе на протеиновия метаболизъм чрез инхибиране на поемането на азот и по този начин на скоростта на протеинов синтез. Абсорбцията на UV от ароматни аминокиселини прави много протеини податливи на UV увреждане, включително нитрогеназа, ензимът, отговорен за фиксирането на азота. Структурните протеини могат да бъдат повредени от ултравиолетовите лъчи поради разрушаването на ковалентни серни връзки, които са важни за третичната структура на протеина. Увреждането на ултравиолетовите лъчи на протеините в очната леща може да доведе до катаракта във водните организми. Счита се също, че увреждането на протеините е основната причина за инхибиране на фотосинтезата чрез UV чрез до голяма степен UV-A увреждане на фотосистема II и пътя на RUBISCO. Двойните връзки в много липиди също абсорбират UV и в комбинация с липидна пероксидация могат да увредят богатите на липиди мембрани.