Правили ли сте някога красива смес от песто, пълна с аромат на босилек, с жив зелен цвят, която не изглеждаше толкова жизнена в следващия ден? Или оставихте този обелен банан или нарязана ябълка за няколко часа, за да потъне в тази чиния, като се върне в кафяво вместо пресни плодове? Или някога сте правили собствено сирене с пакетче сирене с неописани имена?

Виждали сте ензими на работа във вашата храна! Ензимите могат да бъдат много полезен инструмент в храната. Но те действат съвсем различно от много други химикали или храни. Тази публикация ви предоставя основно разбиране за ензимите, за да разберете поведението им в голямо разнообразие от храни!

Какво е ензим?

Ензимите може да звучат чуждо и изкуствено, но всъщност ензимите са навсякъде около нас. Те са много разпространени в природата. Без ензими ние, хората, нямаше да сме живи. Не бихме могли да смиламе много от нашите храни и много химически реакции вече нямаше да протичат.

Протеини

Ензимите всъщност са специфичен подклас протеини. Протеините са дълги молекули, изградени от вериги от аминокиселини. Тези дълги вериги от аминокиселини се сгъват и организират в сложни 3D структури. Ензимите, като протеини, правят точно това.

С тези много сложни 3D структури те могат да изпълняват някои тясно специализирани задачи. Тяхната структура е такава, че много специфична молекула се вписва идеално в тази структура. Тогава ензимът улеснява тази молекула да претърпи специфична химическа реакция. В случая с тези кафяви банани това помага да се трансформират полифенолите в хинони.

Катализатори

Ензимите създават идеална среда за възникване на тази реакция. Ензимите служат като „катализатор“ в тези реакции. Катализаторът всъщност не участва в химичната реакция. Не се отказва или получава атоми, електрони или протони. Всичко, което катализаторът прави, е да осигури идеални условия за протичане на реакцията. В резултат на това енергията на активиране, което е количеството енергия, което е необходимо, за да може реакцията дори да започне, се понижава. Това означава, че е много по-лесно реакцията да се случи.

Имена на ензими

Имената на ензимите почти винаги завършват с -ase. Това, което върви преди -ase, има тенденция да описва каква реакция ензимът катализира. Например, протеазни ензимни реакции с протеини. Оксидазните ензими катализират окислителните реакции и амилазите разграждат амилозата в нишестето.

Тогава повечето ензими имат допълнителен дескриптор на своето поведение пред името на родовата група. Полифенол оксидазата (PPO) окислява полифенолите специфично. Малтогенната амилаза разгражда нишестето до малтозни молекули. За съжаление, не всички имена са толкова описателни. Актинидаинът (присъства в много плодове) разгражда протеините. За щастие фамилното му име описва какво прави, това е цистеинова протеаза. Цистеинът се отнася до вида аминокиселина, върху която действа.

Ензимни реакции

Реакциите, катализирани от ензими, се наричат ​​ензимни реакции. За да се случи ензимна реакция, трябва поне самият ензим и субстрат. Субстратът е молекулата, която ще реагира по време на реакцията.

Ензимите са силно специфични, само един субстрат или група субстрати ще се впишат в ензима. Субстратът е ключът към ензимната ключалка. В ключалка се вписват само определени ключове. Получават своята специфичност от техните сложни 3D структури.

По време на ензимната реакция субстратът (ите) реагира в нова молекула, продукт. Понякога може да се наложи да присъстват други молекули. Например, за да се получи зачервяване на бананите, което се катализира от ензимите, трябва да има достатъчно кислород.

След реакцията продуктът се освобождава от ензима. Самият ензим обаче изобщо не се е променил. Готов е да катализира още една реакция.

ензимната

Ензимни реакции в храната

Почти всеки, който е ял плодове (или е изпекъл ябълков пай), е видял ензима полифенол оксидаза (PPO) в действие. Този ензим катализира кафявото на много плодове и зеленчуци (банани, ябълки, целина и др.). Същата реакция се получава, когато зеленчуците се замразяват. Ледените кристали разграждат клетките, позволявайки да настъпи реакцията на покафеняване.

Ако някога сте опитвали да приготвите желатинов пудинг, съдържащ пресни ананаси или киви, попадате на някои протеази. Тези плодове съдържат ензими, които разграждат протеините. Това е чудесно, ако готвите парче твърдо месо. Ензимите могат да омекотят месото. В случая с желатина обаче той е по-малко идеален. Желатинът е самият протеин, така че ензимите разграждат желатина, което води до пудинг, който не е втвърден.

Ензимите се използват от стотици, ако не и хиляди години, за направата на сирене. Смес от ензими, включително протеази, карат протеините в млякото да се свиват. Получените бучки могат да бъдат направени в сирене. Тази смес от ензими идва от сирище, което отново може да бъде събрано от стомаха на кравата (сега може да се направи и без животни). Стомасите са чудесен източник на ензими, тъй като всички животни ги използват, за да разграждат храната си.

Влияние върху ензимните реакции

Има различни начини за ускоряване, забавяне или пълно спиране на ензимните реакции. Когато се опитвате да го направите, вие се възползвате от факта, че ензимите не действат равномерно при всякакви условия. Повечето ензими имат оптимална температура, при която се представят най-бързо. Същото важи и за нивото на рН на околната среда.

Чрез отдалечаване на условията от оптималните им ензимните реакции се забавят. Обратното също е вярно, като се гарантира, че условията са близки до оптималните, ускорява реакцията.

За да се забави покафеняването на храните, най-добре е храната да се държи на хладни температури. Също така, направете повърхността по-кисела, напр. чрез поръсване на малко лимонов сок, кафявото може да се забави.

Спиране на ензимните реакции - използване на топлина

Ако трябва да спрете ензимната реакция напълно, трябва да деактивирате ензима. За да работи ензимът, той трябва да може да поддържа тази сложна 3D структура. Веднага след като това се загуби, ключалката и ключът вече не си пасват и катализата няма да се случи.

Всички ензими, точно както всички други протеини, се разграждат от силна топлина. Този процес се нарича денатурация. Това е и причината, при която яйчен белтък побелява при готвене. Температурата и продължителността се различават в зависимост от ензима. Повечето ензими в храната обаче се деактивират бързо, когато се поставят във вряща вода.

Ето защо краткото загряване на зеленчуците преди замразяване ги държи по-свежи във фризера. Кратката термична обработка, наричана още бланширане, деактивира всички ензими. Дори във фризера ензимите иначе биха останали активни (било то с по-ниска скорост).

Това е и причината за желатиновите десерти да използвате консервиран, но не и пресен ананас. Консервираният ананас е загрят по време на консервиране. Термичната обработка ще разгради ензимите.

Инхибиране на ензимните реакции

Вместо да се променя външната среда на ензима, друга ефективна стратегия е да насочите ензима директно. Един от начините да направите това е чрез добавяне на ‘инхибитор’ към ензима. Инхибиторът физически предотвратява ензима да катализира реакцията. Може да го направи по различни начини.

На първо място, инхибиторът може да седне на мястото на субстрата. Инхибиторът трябва да бъде достатъчно подобен на субстрат, за да работи това. Поемайки мястото на субстрата, той предотвратява появата на всякаква реакция. Това се нарича състезателна конкуренция. Друг вид инхибитор е този, който не седи на мястото на субстрата, но се прикрепя към ензима на друго място. Чрез свързване към ензима той променя своята конфигурация. В резултат на това ‘ключалката’ се променя, което прави ензима неактивен.