Много дълговерижните мастни киселини (VLCFA) са основни липиди, чието функционално разнообразие се осигурява от промяна в дължината на веригата им. Пълната биосинтетична техника на VLCFA и как тази машина генерира структурно разнообразие остават неуловими. Протеолипозомите, възстановени тук от пречистени мембранни компоненти - елонгазен протеин (Elop), нова дехидратаза и две редуктази - катализират повторни цикли на двувъглеродно добавяне, които удължават по-къси FA във VLCFAs, чиято дължина е продиктувана от специфичния присъстващ хомолог на Elop. Мутационен анализ разкрива, че активният сайт на Elop е обърнат към цитозола, докато дължината на VLCFA се определя от лизин близо до луминалния край на трансмембранната спирала на Elop. Чрез стъпването на остатъка от лизин по едната страна на спиралата към цитозола, ние проектирахме нови синтази със съответно по-къси VLCFA изходи. По този начин разстоянието между активното място и остатъка от лизин определя дължината на веригата. Нашите резултати разкриват мутационно регулируем, подобен на шублер механизъм, който генерира репертоара на клетъчните VLCFA.

дебеломер

Предишен статия в бр Следващия статия в бр